竞争性抑制作用的特点：
抑制剂与底物在结构上有类似之处，与底物竞争酶的活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合后，底物则不能与酶结合，同样反之。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
若在反应体中存在与底物类似的物质，该物质也能在酶的活性部位上结合，从而阻碍酶与底物的结合，使酶催化底物反应速率下降。
①抑制剂在化学结构上与底物分子相似，两者竞相争夺同一酶的活性中心；
②抑制剂与酶的活性中心结合后，酶分子失去催化作用；
③竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度，抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用；
④酶既可可以结合底物分子也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合。，
